经典猪瘟病毒E2与E0蛋白真核表达系统的研究进展

经典猪瘟是由经典猪瘟病毒引起的一种高度接触性传染病，对全球养猪业构成严重威胁。该病毒的囊膜糖蛋白E2和E0在病毒感染与免疫应答中扮演关键角色，其中E2是诱导中和抗体的主要抗原，而E0则与病毒复制及致病性密切相关。近年来，利用真核表达系统制备E2与E0蛋白已成为疫苗研发与诊断技术的重要方向。真核系统能够实现蛋白的正确折叠、糖基化及二硫键形成，更接近天然构象，从而提升其免疫原性与应用价值。本文旨在综述经典猪瘟病毒E2与E0蛋白在真核表达系统中的研究进展，探讨其技术优势与应用前景。

在真核表达系统的选择方面，昆虫细胞-杆状病毒系统与哺乳动物细胞系统是当前研究E2与E0蛋白的主要平台。昆虫细胞系统以SF9或High Five细胞为代表，通过重组杆状病毒介导表达，具有产量高、成本较低且易于扩大培养的优点。该系统能够完成蛋白的翻译后修饰，包括核心糖基化与二聚体组装，使表达的E2蛋白保持良好的抗原性。哺乳动物细胞系统如CHO、HEK293细胞则更接近高等真核生物的修饰环境，可实现复杂糖基化与精确构象模拟，尤其适用于对糖链结构敏感的E0蛋白表达。两种系统各有侧重，共同推动了E2与E0蛋白的功能研究与应用开发。

E2蛋白的真核表达研究已取得显著进展，其表达策略与免疫效果成为关注焦点。通过密码子优化与信号肽改造，E2在真核宿主中的表达水平显著提高。研究表明，昆虫细胞表达的E2蛋白可自组装为类病毒颗粒，有效激发机体产生高水平中和抗体。在哺乳动物细胞中，全长E2与截短形式均被成功表达，其中截短E2因分泌效率高而更利于纯化。此外，共表达分子伴侣可进一步促进E2的正确折叠与稳定性。这些优化策略不仅提升了E2蛋白的产量与质量，也为亚单位疫苗的研发奠定了坚实基础。

E0蛋白的表达研究相对更具挑战，但其重要性日益凸显。E0作为病毒复制必需蛋白，具有RNase活性，其正确折叠依赖真核系统特有的二硫键与空间构象。昆虫细胞系统虽能高效表达E0，但部分